اثر آبگریز

اثر آبگریز گرایش مشاهده شده از مواد غیر قطبی برای تجمع در محلول آبی و حذف مولکول‌های آب است. کلمه آبگریز به معنای واقعی کلمه به معنای «ترس از آب» است و تفکیک آب و مواد غیر قطبی را توصیف می‌کند، که پیوند هیدروژن را بین مولکول‌های آب به حداکثر می‌رساند و سطح تماس بین آب و مولکول‌های غیر قطبی را به حداقل می‌رساند. از نظر ترمودینامیک، اثر آبگریز تغییر انرژی آزاد آب در اطراف یک املاح است. تغییر مثبت انرژی آزاد از حلال اطراف، آبگریز بودن را نشان می‌دهد، در حالی که یک تغییر منفی انرژی آزاد دلالت بر آبگریزی دارد.

یک قطره آب شکل کروی تشکیل می‌دهد و تماس با برگ آبگریز را به حداقل می‌رساند.

اثر آبگریز دلیل جداسازی مخلوط روغن و آب به دو جزء است. این اثر همچنین دارای اثرات مرتبط با زیست‌شناسی، از جمله: غشای سلولی و تشکیل وزیکول، تاشدگی پروتئین، قرار دادن پروتئین‌های پوسته‌ای در محیط چربی غیر قطبی و تجمع مولکول کوچک پروتئین است. از این رو اثر آبگریز برای زندگی ضروری است. موادی که این اثر در آن مشاهده شده‌است به عنوان آبگریز شناخته می‌شوند.

جستارهای وابسته

نیروی آنتروپیک
آبگریز
آبدوست
مقیاس آبگریزی
کشش سطحی
ابرهیدروبوب
پوشش فوق آبگریز

منابع

↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction".
↑ Chandler D (2005). "Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038.
↑ Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
↑ Some factors in the interpretation of protein denaturation. Advances in Protein Chemistry. Vol. 14. 1959. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 978-0-12-034214-3. PMID 14404936.
↑ Charton M, Charton BI (1982). "The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
↑ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494.
↑ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696.

[1] IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "hydrophobic interaction".

[pmid_16193038-2] Chandler D (2005). "Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038.

[pmimd27442443-3] Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.

[4] Some factors in the interpretation of protein denaturation. Advances in Protein Chemistry. Vol. 14. 1959. pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 978-0-12-034214-3. PMID 14404936.

[5] Charton M, Charton BI (1982). "The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.

[pmid_23788494-6] Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494.

[pmid_24044696-7] Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696.