دیفنسین

دیفنسین
دیفنسین
	ساختار مونومری و دیمری بتا-دیفنسین HBD-2 انسان
شناسه‌ها
نماد	Defensin
پی‌فم clan	CL0075
OPM superfamily	۵۴
OPM protein	6cs9

دیفنسین‌ها (انگلیسی: Defensins) پروتین‌های کوچک کاتیونی سرشار از سیستئین هستند که در سلول‌های بسیاری از جانداران همچون مهره‌داران، بی‌مهرگان، گیاهان و قارچ‌ها یافت می‌شوند. این مولکول‌ها، پپتیدهای ضد میکروبی هستند که برخی اثرات ضدِ میکروبی مستقیم دارند و برخی دیگر نقش پیام‌دهنده به دستگاه ایمنی را ایفا می‌کنند و برخی دیگر هر دو خاصیت را دارا هستند. دیفنسین‌ها علیه باکتری‌ها، قارچ‌ها و ویروس‌های غلاف‌دار و بدون غلاف کارایی دارند و طول آنها به‌طور معمول، ۱۸ تا ۴۵ اسید آمینه است و ۳ تا ۴ پیوند دی‌سولفیدی به‌شدت محافظت‌شده دارند.

در حیوانات، دیفنسین‌ها توسط سلول‌های دستگاه ایمنی ذاتی و بافت پوششی تولید می‌شوند؛ حال آنکه در گیاهان و قارچ‌ها، بافت‌های مختلفی آنها را می‌سازند. هر موجود زنده‌ای معمولاً انواع گوناگونی از دیفنسین‌ها را تولید می‌کند که برخی را در درون سلول ذخیره و انبار می‌کند (مثلاً در نوتروفیل‌ها جهت کشتن باکتری‌های بلعیده‌شده توسط آنها) و برخی دیگر را به بیرون سلول ترشح می‌کنند. دیفنسین‌هایی که خاصیت میکروب‌کشی مستقیم دارند، این کار را با روش‌های گوناگونی همچون از هم گسیختن دیوارهٔ میکروبی یا غشای سلولی و اختلال در ساخت‌وساز آنان انجام می‌دهند.

واژهٔ «دیفنسین» در میانهٔ دههٔ ۱۹۸۰ میلادی برای این مولکول‌ها برگزیده شد و تا پیش از ان از نام‌های پراکنده‌ای همچون «پروتئین‌های میکروب‌کش کاتیونی»، «پپتیدهای نوتروفیل»، «تیونین‌های گاما» و غیره برای نامیدن آنها استفاده می‌شد.

پروتئین‌هایی که «دیفنسین» نامیده می‌شوند، از لحاظ تکاملی ارتباطی به هم ندارند و به دو اَبَرخانوادهٔ بسیار متنوع که هریک شامل چندین خانواده پروتئینی است تقسیم می‌شوند. یک اَبَرخانواده «ترانس-دیفنسین» نام دارد که شامل دیفنسین‌های انسان و سایر مهره‌داران و همچنین برخی بی‌مهرگان می‌شود. اَبَرخانوادهٔ دیگر که «سیس-دیفنسین» نام دارد، دیفنسین‌های بی‌مهرگان، گیاهان و قارچ‌ها را در بر می‌گیرد. اَبَرخانواده‌ها و خانواده‌های دیفنسین را از طریق ساختار سوم آنها شناسایی می‌کنند و هریک معمولاً انواعی از پیوندهای خاص دی‌سولفیدی محافظت‌شده را دارا هستند. تمامی دیفنسین‌ها ساختار چین‌خوردهٔ منسجم و کوچکی با بار الکتریکی مثبت قوی و پایدار دارند که علت آن حضور چندین پیوند دی‌سولفیدی است. در تمامی خانواده‌ها، ژن‌های سازندهٔ دیفنسین‌ها، دارای چندریختی فراوان هستند.

جستارهای وابسته

پپتیدهای ضد میکروب

منابع

↑ Hazlett L, Wu M (January 2011). "Defensins in innate immunity". Cell and Tissue Research. 343 (1): 175–88. doi:10.1007/s00441-010-1022-4. PMID 20730446. S2CID 2234617.
↑ Tassanakajon A, Somboonwiwat K, Amparyup P (February 2015). "Sequence diversity and evolution of antimicrobial peptides in invertebrates". Developmental and Comparative Immunology. Specific immunity in invertebrates. 48 (2): 324–41. doi:10.1016/j.dci.2014.05.020. PMID 24950415.
↑ Thomma BP, Cammue BP, Thevissen K (December 2002). "Plant defensins". Planta. 216 (2): 193–202. doi:10.1007/s00425-002-0902-6. PMID 12447532. S2CID 19356421.
↑ Sathoff AE, Samac DA (May 2019). "Antibacterial Activity of Plant Defensins". Molecular Plant-Microbe Interactions. 32 (5): 507–514. doi:10.1094/mpmi-08-18-0229-cr. PMID 30501455.
↑ Wu J, Gao B, Zhu S (August 2014). "The fungal defensin family enlarged". Pharmaceuticals. 7 (8): 866–80. doi:10.3390/ph7080866. PMC 4165938. PMID 25230677.
↑ Lehrer RI (September 2004). "Primate defensins". Nature Reviews. Microbiology. 2 (9): 727–38. doi:10.1038/nrmicro976. PMID 15372083. S2CID 8774156.
↑ Shafee TM, Lay FT, Hulett MD, Anderson MA (September 2016). "The Defensins Consist of Two Independent, Convergent Protein Superfamilies". Molecular Biology and Evolution. 33 (9): 2345–56. doi:10.1093/molbev/msw106. PMID 27297472.
↑ Shafee TM, Lay FT, Phan TK, Anderson MA, Hulett MD (February 2017). "Convergent evolution of defensin sequence, structure and function". Cellular and Molecular Life Sciences. 74 (4): 663–682. doi:10.1007/s00018-016-2344-5. PMID 27557668. S2CID 24741736.
↑ Hollox, Edward J.; Abujaber, Razan (2017). "Evolution and Diversity of Defensins in Vertebrates". In Pontarotti, Pierre (ed.). Evolutionary Biology: Self/Nonself Evolution, Species and Complex Traits Evolution, Methods and Concepts (به انگلیسی). Springer International Publishing. pp. 27–50. doi:10.1007/978-3-319-61569-1_2. ISBN 978-3-319-61569-1.
↑ Mitchell ML, Shafee T, Papenfuss AT, Norton RS (July 2019). "Evolution of cnidarian trans-defensins: Sequence, structure and exploration of chemical space". Proteins. 87 (7): 551–560. doi:10.1002/prot.25679. PMID 30811678.
↑ Zhu S, Gao B (2013). "Evolutionary origin of β-defensins". Developmental and Comparative Immunology. 39 (1–2): 79–84. doi:10.1016/j.dci.2012.02.011. PMID 22369779.
↑ Montero-Alejo V, Corzo G, Porro-Suardíaz J, Pardo-Ruiz Z, Perera E, Rodríguez-Viera L, et al. (February 2017). "Panusin represents a new family of β-defensin-like peptides in invertebrates". Developmental and Comparative Immunology. 67: 310–321. doi:10.1016/j.dci.2016.09.002. PMID 27616720. S2CID 19734223.
↑ Dias RD, Franco OL (October 2015). "Cysteine-stabilized αβ defensins: From a common fold to antibacterial activity". Peptides. Festschrift to highlight the career of Abba J. Kastin as a founding editor, researcher, and educator in the peptide field. 72: 64–72. doi:10.1016/j.peptides.2015.04.017. PMID 25929172.
↑ Shafee T, Anderson MA (March 2019). "A quantitative map of protein sequence space for the cis-defensin superfamily". Bioinformatics. 35 (5): 743–752. doi:10.1093/bioinformatics/bty697. PMID 30102339. S2CID 51968286.
↑ Zhu S (February 2008). "Discovery of six families of fungal defensin-like peptides provides insights into origin and evolution of the CSalphabeta defensins". Molecular Immunology. 45 (3): 828–38. doi:10.1016/j.molimm.2007.06.354. PMID 17675235.
↑ Wang YP, Lai R (February 2010). "[Insect antimicrobial peptides: structures, properties and gene regulation]". Dong Wu Xue Yan Jiu = Zoological Research. 31 (1): 27–34. doi:10.3724/sp.j.1141.2010.01027. PMID 20446450.

پیوند به بیرون

families/superfamily-56 در پایگاه داده‌های مرتبط با نحوه قرارگیری پروتئین‌ها در غشاء سلول - دیفنسین‌های مهره‌داران و سموم کانال-سدیمی آنمون دریایی
families/superfamily-61 در پایگاه داده‌های مرتبط با نحوه قرارگیری پروتئین‌ها در غشاء سلول - دیفنسین موجود در حشرات، گیاهان و سم عقرب
Defensins در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا

[1] Hazlett L, Wu M (January 2011). "Defensins in innate immunity". Cell and Tissue Research. 343 (1): 175–88. doi:10.1007/s00441-010-1022-4. PMID 20730446. S2CID 2234617.

[2] Tassanakajon A, Somboonwiwat K, Amparyup P (February 2015). "Sequence diversity and evolution of antimicrobial peptides in invertebrates". Developmental and Comparative Immunology. Specific immunity in invertebrates. 48 (2): 324–41. doi:10.1016/j.dci.2014.05.020. PMID 24950415.

[3] Thomma BP, Cammue BP, Thevissen K (December 2002). "Plant defensins". Planta. 216 (2): 193–202. doi:10.1007/s00425-002-0902-6. PMID 12447532. S2CID 19356421.

[4] Sathoff AE, Samac DA (May 2019). "Antibacterial Activity of Plant Defensins". Molecular Plant-Microbe Interactions. 32 (5): 507–514. doi:10.1094/mpmi-08-18-0229-cr. PMID 30501455.

[5] Wu J, Gao B, Zhu S (August 2014). "The fungal defensin family enlarged". Pharmaceuticals. 7 (8): 866–80. doi:10.3390/ph7080866. PMC 4165938. PMID 25230677.

[6] Lehrer RI (September 2004). "Primate defensins". Nature Reviews. Microbiology. 2 (9): 727–38. doi:10.1038/nrmicro976. PMID 15372083. S2CID 8774156.

[:1-7] Shafee TM, Lay FT, Hulett MD, Anderson MA (September 2016). "The Defensins Consist of Two Independent, Convergent Protein Superfamilies". Molecular Biology and Evolution. 33 (9): 2345–56. doi:10.1093/molbev/msw106. PMID 27297472.

[:2-8] Shafee TM, Lay FT, Phan TK, Anderson MA, Hulett MD (February 2017). "Convergent evolution of defensin sequence, structure and function". Cellular and Molecular Life Sciences. 74 (4): 663–682. doi:10.1007/s00018-016-2344-5. PMID 27557668. S2CID 24741736.

[:3-9] Hollox, Edward J.; Abujaber, Razan (2017). "Evolution and Diversity of Defensins in Vertebrates". In Pontarotti, Pierre (ed.). Evolutionary Biology: Self/Nonself Evolution, Species and Complex Traits Evolution, Methods and Concepts (به انگلیسی). Springer International Publishing. pp. 27–50. doi:10.1007/978-3-319-61569-1_2. ISBN 978-3-319-61569-1.

[10] Mitchell ML, Shafee T, Papenfuss AT, Norton RS (July 2019). "Evolution of cnidarian trans-defensins: Sequence, structure and exploration of chemical space". Proteins. 87 (7): 551–560. doi:10.1002/prot.25679. PMID 30811678.

[11] Zhu S, Gao B (2013). "Evolutionary origin of β-defensins". Developmental and Comparative Immunology. 39 (1–2): 79–84. doi:10.1016/j.dci.2012.02.011. PMID 22369779.

[12] Montero-Alejo V, Corzo G, Porro-Suardíaz J, Pardo-Ruiz Z, Perera E, Rodríguez-Viera L, et al. (February 2017). "Panusin represents a new family of β-defensin-like peptides in invertebrates". Developmental and Comparative Immunology. 67: 310–321. doi:10.1016/j.dci.2016.09.002. PMID 27616720. S2CID 19734223.

[13] Dias RD, Franco OL (October 2015). "Cysteine-stabilized αβ defensins: From a common fold to antibacterial activity". Peptides. Festschrift to highlight the career of Abba J. Kastin as a founding editor, researcher, and educator in the peptide field. 72: 64–72. doi:10.1016/j.peptides.2015.04.017. PMID 25929172.

[14] Shafee T, Anderson MA (March 2019). "A quantitative map of protein sequence space for the cis-defensin superfamily". Bioinformatics. 35 (5): 743–752. doi:10.1093/bioinformatics/bty697. PMID 30102339. S2CID 51968286.

[15] Zhu S (February 2008). "Discovery of six families of fungal defensin-like peptides provides insights into origin and evolution of the CSalphabeta defensins". Molecular Immunology. 45 (3): 828–38. doi:10.1016/j.molimm.2007.06.354. PMID 17675235.

[16] Wang YP, Lai R (February 2010). "[Insect antimicrobial peptides: structures, properties and gene regulation]". Dong Wu Xue Yan Jiu = Zoological Research. 31 (1): 27–34. doi:10.3724/sp.j.1141.2010.01027. PMID 20446450.