آمیلاز
آمیلاهایی زید هیدرولاز]] هستند که باعث تجزیه زنجیرههای [[کر نشاسته میشوند.
کارکردها
آمیلاز در بدن انسان در بزاق، آنزیمهای لوزالمعده و روده باریک یافت میشود. این آنزیم باعث تجزیه زنجیرههای پلی ساکارید مانند نشاسته به اجزای کوچکتر و دی ساکاریدهایی مانند مالتوز میشود و نقش مهمی در هضم کربوهیدراتها دارد. سایر بافتها نیز تا حدودی فعالیت آمیلازی دارند مثل: تخمدانها، روده باریک و بزرگ و عضلات مخطط.
آلفا آمیلاز موجود در بزاق کمی از نشاسته را تبدیل میکند چون مدت توقف غذادر دهان ناچیز است ولی قسمت عمده فعالیت این آنزیم مربوط به آمیلاز پانکراس است. آمیلاز بهطورطبیعی از سلولهای آسینار پانکراس به مجرای پانکراس و سپس دوازدهه ترشح میگردد و در روده به تجزیه نشاسته کمک میکند.
ساختار
Beta-Amylase | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
شناساگرها | |||||||||
شمارهٔ ایسی | ۳٫۲٫۱٫۲ | ||||||||
شمارهٔ سیایاس | ۹۰۰۰-۹۱-۳ | ||||||||
پایگاههای داده | |||||||||
اینتنز | نمایش اینتنز | ||||||||
برندا | مدخل برندا | ||||||||
اکسپسی | نمایش NiceZyme | ||||||||
کیایجیجی | مدخل کیایجیجی | ||||||||
متاسایک | گذرگاه سوختوساز | ||||||||
پریام | نمایه | ||||||||
ساختارهای پیدیبی | RCSB PDB PDBe پیدیبیسام | ||||||||
هستیشناسی ژن | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Gamma-Amylase. Glucan 1,4-alpha-glucosidase | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
شناساگرها | |||||||||
شمارهٔ ایسی | ۳٫۲٫۱٫۳ | ||||||||
شمارهٔ سیایاس | ۹۰۳۲-۰۸-۰ | ||||||||
پایگاههای داده | |||||||||
اینتنز | نمایش اینتنز | ||||||||
برندا | مدخل برندا | ||||||||
اکسپسی | نمایش NiceZyme | ||||||||
کیایجیجی | مدخل کیایجیجی | ||||||||
متاسایک | گذرگاه سوختوساز | ||||||||
پریام | نمایه | ||||||||
ساختارهای پیدیبی | RCSB PDB PDBe پیدیبیسام | ||||||||
هستیشناسی ژن | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
آمیلازها ساختاری پروتئینی دارند و به سه زیرگروه آلفا آمیلاز (α-Amylase)، بتا آمیلاز (β-Amylase) و گاما آمیلاز (γ-Amylase) تقسیمبندی میشوند.
الف) آلفا آمیلاز که عمل هیدرولیز آن مرتب نبوده و در قسمتهای مختلف زنجیره اثر میکند.
ب) بتا آمیلاز یا آمیلاز باکتریها که زنجیرههای پلی ساکاریدی مانند نشاسته و گلیکوژن رااز قسمت انتهایی غیراحیاکنندهٔ آنها هیدرولیز میکند و هربار یک مولکول مالتوز به وجود میآورد.
دو ایزوآنزیم عمده آمیلاز مربوط به پانکراس (p) وغدد بزاقی (s) است. PH مطلوب برای این آنزیم حدود ۷ میباشد. یونهای کلر، برم، نیترات آن را فعال وسیترات واگزالات آن را مهار میکنند. در واقع آنزیم آمیلاز نشاسته رااز محل پیوندهای ۴–۱ هیدرولیز میکند. آن را به مالتوز تبدیل میکند.
اندازهگیری سطح خونی
سطح خونی این آنزیم در آسیب سلولهای پانکراس در بیماری پانکراتیت و سایر بیماریهای پانکراس مانند انسداد مجاری پانکراس در خون افزایش میابد بنابراین در موارد وجود علائم مربوط به بیماریهای پانکراس مانند درد شدید شکمی، تب، کاهش اشتها و استفراغ این تست درخواست میشود.
آسیب سلولهای آسینار پانکراس نیز التهاب یا انسداد در هر قسمتی از مجاری پانکراس یا مجرای صفراوی مشترک سبب برگشت آمیلاز به عقب، به داخل بافت پانکراس میشود. سپس آمیلاز از طریق وریدچهها وعروق لنفاوی جذب خون میگردد؛ و سبب افزایش سطح آمیلاز در خون میشود. کلیه به سرعت آمیلاز را تصفیه میکند و در نتیجه سطح آمیلاز در ادرار افزایش مییابد. سطح افزایش یافتهٔ آمیلاز در خون هیپرآمیلازی نامیده میشود. برای مثال در پانکراتیت حاد، مقدار آمیلاز سرم در مدت ۱۲–۲ ساعت شروع به افزایش میکند در مدت ۷۲–۱۲ ساعت به اوج میرسد و در عرض ۴–۳ روز به علت تصفیه آن توسط کلیهها به وضعیت طبیعی میگردد. در واقع سطح آمیلاز سرم ۲–۱ روز بعد از بهبود مرحلهٔ حاد بیماری به حد طبیعی برمی گردد اما در سطح آمیلاز ادرار ۷–۵ روز پس آغاز بیماری بالا باقی میماند این امر به تشخیص پانکراست پس از بازگشت سطح سرمی آن به حالت طبیعی کمک میکند. آزمون آمیلازادرار هر دو آزمونهای حساسی هستند اما برای اختلالات پانکراس اختصاصی نیستند، سایر بیماریهای غیر پانکراسی هم میتوانند سطح آمیلاز را در سرم وادرار بالا ببرند. برای مثال در التهاب حاد غدد پاروتید مانند اوریون ونیز در آنفارکتوس کلیه، بارداری خارج رحمی، انسداد روده، ایسکمی مزانتر و اختلالات وخیم رودهای هم مقدار آمیلاز افزایش مییابد پس باید علاوه بر آن آزمونها به علایم بیماری هم توجه ویژه داشت.
در افراد مبتلا به موکوویسیدوز که یک بیماری مادر زادی پانکراس است سطوح آمیلاز سرم کاهش مییابد. افزایش آمیلاز خون به همراه کاهش یا نرمال بودن آمیلاز ادرار میتواند مطرحکننده اختلال در عملکرد کلیه یا حضور ماکروآمیلاز (آمیلاز باند شده به پروتئینهای خون) در خون باشد که این وضعیت آخر مطرحکننده بیماری خاص نمیتواند باشد.
در پانکراتیت حاد معمولاً افزایش آمیلاز همسو با افزایش آنزیم دیگری به نام لیپاز میباشد و اغلب در تشخیص این بیماری اندازهگیری هر دو آنزیم با یکدیگر در خواست میشود ولی در پانکراتیت مزمن که معمولاً به دلیل الکلیسم یا ناهنجاریهای ژنتیکی مانند سیستیک فیبروزیس اتفاق میافتد میزان آمیلاز به صورت متوسط افزایش میابد یا در موارد آسیب و از بین رفتن سلولهای سازنده آمیلاز میزان این آنزیم کاهش میابد.
در اندازهگیری آمیلاز باید توجه داشت که داروهایی مانند آسپیرین، ضدبارداریهای خوراکی، استروئیدها مانند کورتیکوستروئیدها، ایندومتاسین و همچنین داروهای مدر باعث افزایش آمیلاز میشود.
نقش مهارکنندههای آمیلاز و کنترل قند خون و وزن
مهارکنندههای آمیلاز یا Amylase Inhibitor دستهای از مواد هستند که با مهار فعالیت آمیلاز از جذب کربوهیدراتهای پیچیده مانند نشاسته در بدن جلوگیری میکنند.
مکملهای حاوی مهارکننده آمیلاز با جلوگیری از تولید آمیلاز عملاً کربوهیدراتهای پیچیده را بلوکه میکنند. این دسته از مواد بهطور طبیعی در انواع بقولات و گندم و لوبیاها یافت میشوند.
در سالهای ابتدایی استفاده از این مکملها توفیق چندانی از مصرف آنها حاصل نمیشد اما با پیشرفت روشهای فرآوری و استخراج این دسته از مواد عملاً تأثیرگذاری آنها نیز افزایش پیدا کرد.
جستارهای وابسته
- آلفا امیلاز
- گلیکوزید هیدرولاز
منابع
- ↑ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 52 (Pt 3): 435–46. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
- ↑ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (March 2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Mol Biosyst. 7 (3): 718–30. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.
- آلبرت لنینجر، مایکل کاکس، دیویدلی نلسون (۱۳۸۵)، اصول بیوشیمی لنینجر، ترجمهٔ رضا محمدی، آییژ، شابک ۹۶۴-۸۳۹۷-۰۵-۸